在高度复杂的细胞调控网络中,蛋白质泛素化(ubiquitination)不仅是维持蛋白稳态的重要机制,更在信号传导通路中扮演着精准调控的角色。它如同细胞内的“邮递编码系统”,通过在特定底物上共价连接一个或多个泛素分子,决定了目标蛋白的去向——是激活、抑
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泛素化(ubiquitination)是一种重要的蛋白翻译后修饰(PTM),通过将76氨基酸的泛素分子连接到底物蛋白上的赖氨酸残基,调控蛋白稳定性、信号传导、DNA修复等过程。传统质谱方法如DDA(数据依赖采集)在泛素化肽段捕获方面虽有所建树,但存在信号偏倚和数据缺失的问题。近年来,Data-Ind
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定量泛素化蛋白组学是一种结合高分辨质谱与蛋白质修饰富集手段,用于系统性研究蛋白质泛素化修饰位点、修饰动态变化及其生物学功能的前沿技术。该技术的核心在于识别和定量蛋白质上的泛素化修饰,揭示其在细胞内信号传导、蛋白降解、DNA修复等过程中的调控机制。通过抗双甘氨酸抗体富集、稳定同位素标记(如TMT、SI
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泛素化(Ubiquitination)是一种高度保守且动态可逆的蛋白质翻译后修饰(PTM),通过泛素分子共价附着于底物蛋白上,调控其降解、定位、活性及蛋白-蛋白相互作用网络。泛素修饰不仅维持细胞稳态,还广泛参与细胞周期调控、DNA 损伤修复、信号转导、代谢调节和免疫应答等生命过程。随着质谱技术和特异
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在真核生物中,蛋白质翻译后修饰(PTMs)是细胞精准调控生命活动的关键机制之一。泛素化(ubiquitination)作为其中最为重要的一种修饰方式,通过在靶蛋白上共价连接小分子蛋白泛素(ubiquitin),实现对蛋白质命运的精密管控。从调节蛋白稳定性,到参与信号转导、DNA修复、免疫反应等,泛素
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蛋白质泛素化是细胞动态调控的重要机制,通过在目标蛋白上共价附着泛素(ubiquitin)分子,可以调控蛋白稳定性、功能、亚细胞定位以及信号传递途径。这一流程涉及三级关键酶:E1(泛素激活酶)、E2(泛素结合酶)和 E3(泛素连接酶),而去泛素酶(DUBs)则逆转泛素化,维持细胞稳态。E3连接酶负责将
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泛素化(ubiquitination)是一种高度动态且可逆的蛋白质翻译后修饰,参与调控几乎所有细胞过程,包括蛋白质降解、细胞周期调控、DNA修复、免疫信号转导和受体内吞。泛素作为一类76个氨基酸组成的小分子蛋白,其共价修饰作用就像给蛋白打上“命运标签”。近年来,随着蛋白质组学
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在真核细胞中,泛素化是一种关键的翻译后修饰机制,通过将小分子蛋白——泛素(ubiquitin)共价连接到目标蛋白上,调控其稳定性、活性、定位和相互作用。尽管最为人熟知的泛素化功能是靶向蛋白降解(通常通过K48连接的多聚泛素链介导26S蛋白酶体途径),但事实上,大量研究已经证实
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泛素-蛋白酶体系统(ubiquitin–proteasome system, UPS)是细胞内关键的蛋白质稳态调控机制。通过E1、E2、E3以及去泛素化酶(DUBs)参与,泛素化修饰影响蛋白质的稳定性、活性、定位和降解。这一过程不仅参与信号传导、自噬和DNA修复,更与癌症、神经退行性疾病
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在人体细胞中,蛋白质合成与降解保持动态平衡,这一过程对于维持细胞功能和生理稳态至关重要。泛素-蛋白酶体系统(Ubiquitin-Proteasome System, UPS)作为细胞内最主要的蛋白质降解机制,不仅负责清除错误折叠或受损蛋白,更调控着细胞周期、DNA修复、凋亡等关键生物学过程。近年来,
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